瀍河区木糖醇
③环原酸酯法（单基团保护法）；
天然仙茅蛋白的相对分子质最经低角度激光散射测定为27800，单体的相对 分子质最12491，经分析推断天然仙茅蛋白是两个相同肽链通过二硫键构成的二 聚体。经测定，仙茅蛋白含丨丨4个氨基酸，其中天冬氨酸、亮氨酸、甘氨酸的含 贵较高，没有检测到糖组分，说明仙茅蛋白不是一种糖蛋白。仙茅蛋白的氨基酸 序列见表5 -20。仙茅蛋白及其和麦芽糖结合蛋白构成的融合蛋白都能在大肠杆 菌中表达，但具体情况还未见报道。
也有微弱的甜味，而具有较大基团的6 - 0 -苯甲酰酯和6 -磷酸酯蔗糖衍生物 则没有甜味。此外，4f-羟基的移去并不损害甜味，而增加C-4’取代基的尺寸 和疏水性如从H (脱氧，150倍，以蔗糖为比较基准，下同）到0-CH, (300 倍〉，再从F、Cl、Br到I也导致甜味的显著增加。因此，C-6位及C-4涖上 的羟基不可能成为三氣庶糖的AH、B部位，而只可能是三氣蔗糖葡糖基上剩余 的平伏C-2位羟基和C-3羟基以及果糖基上的C -3’羟基有这种可能。
①先将L-Asp的氨基或羧基保护起来，其中保护氨基的还需再转变成 L-ASp酸酐，或是保护氨基与生成酸酐两步同时进行。②L - Phe 酯化成 L - PheOMe0③使已保护基团的L-Asp与L-PheOMe缩合生成带保护基的a-Asp- PheOMe (无甜味），同时还有少量-异构体等副产物生成。④脱除保护基生成有甜味的a - Asp - PheOMe (阿斯巴鉗）。⑤提纯和精制n
(4)软体pAV7-丨中含澜《家抗性标记；栽体pJM3和pJK43b丨中含腐伊霉家抗性鉍记。
2.底物浓度对反应过程的影响
同源建模及对接研究有力地证明了，受体上有两个结合小甜味分子的活性位 点和一个结合甜味蛋白的活性位点。由于甜味化合物的复杂性和多样性，很自然 地，人们会怀疑是否有另外的结合部位存在。确实，在最近的几年里，许多分子 生物学实验，都有助于解释甜味受体和不同配体的相互作用，并为多结合位点的 观点提供有力证据。到目前为止，发现的可能的另外部位主要有两种：一种焙结 合甜赉素和丨actisole (—种甜味抑制剂）的部位，另外一种是结合其他甜味蛋白 的部位。
4'-氣-4'-脱氧-三氣蔗糖的C-3'和C-4'的构象颠倒，将降低甜度。因 此，4-氣-4-脱氧-?-D-P比喃半乳糖_1, 4, 6_三氣-1, 4, 6-三脱氧 -冷-D-山梨呋喃糖的甜度（200倍）只有果糖苷异构体（2200倍）的1/10。 分子间糖苷键C-l -0-C-2澌近的刺激分子的构象柔韧性，使得异构化；T- OH作为AHs参与氢键形成，而4'-C1则远离受体部位（X!)。甜味分子与受体 蛋内的相互作用[3f-OH (AHs) /2-0 (Bs), l'-Cl (X:)和4-C1 (X：)], 只存在两个疏水结合部位，见图3-56，而果糖苷异构体含有四个疏水结合 部位。
