钟祥市D-木糖
即使如此，就B前来说，人工合成甜味剂还是有很大的消费市场的。除上述 五条优点外，还有一个很重要的原因就是天然甜味剂受环境、生产季节、土壤和 病虫害等诸多因素的影响，成本势必较髙，有的化学性质还不够稳定，生产量也 受限制，在经济效益上尚无法与人工合成甜味剂相竞争。因此，除非法律上绝对 禁止使用，否则在今后很长一段时间内人工合成甜味剂将继续使用，且将得到不 断的发展。人们还会不断研究开发出更新、更好的产品，以满足这方面的巨大消 费市场。
Osladin 是 1971 年由 Herout 等人从水龙母科（Polypodiaceae)植物 Polypodi- am vulgare L提取出的一种皂角苷，甜度为蔗糖的3000倍。与Osladin结构相似 的 Polypodosides A 和 B，则是从水龙骨科植物 Polypodium glycynhiza D. C. Eaton 的根状茎中分离出的。这种植物产于北美洲，俗称“甘草蕨” （Ucorice fem)。 Polypodosides A楚P. glycynhiza的主要甜味成分，在糖苷配基C - 3位上连接1 个新橙皮糖（2-0-a-S-P比喃鼠李糖基-芦-S-n比喃木糖）单元。Polypodosides A的糖苷配基与OsUdin糖苷配基的厶〃-衍生物相?致。
(9)甜蜜素不会引起人或动物的血液成分变化，对血液凝固参數也不会有 影响。
过髙浓度的纽甜可降低膳食的可口性（尤其是对大鼠和小鼠而言），试验动 物在体重高峰期间，与对照组比较时出现了轻度、持续地食物消耗减少（图 2-53)。而在一个较大的纽甜剂量范围内，动物的食物消耗量减少、体重降低 和体重增长减慢没有剂量依赖关系（图2-54)。这类与膳食的可口性有关的影 响在其他物质的毒理学试验中同样可以观察到（包括具有很觅味逬的其他非营 养类增甜剂），并非是纽甜所独有的。当一种的食物具有充足的营养，但是可口 性变差时，动物只吃少量食物仍会保持适当的营养。因此当大鼠面对可口性较差 的食物，它们仍会食人少量：，这种由于摄人食物减少所导致体重改变的现象并不 是副作用。然而，这种情况对安全性试验的结果有不利影响，因此食物的可口性 在安全性试验中是一个重要的考虑因素。
复合甜味剂及其协同增效作用总的说来，到目前为止，人们尚未发现一种能够完全取代蔗糖的甜味剂，这 里面的原因是多方面的。一般说来，甜味剂有这样一些不良特性：①有的带来了不谕快的味觉特性，诸如甜味迟滞、不愉快的后味拖延、味 觉分布窄及带有苦味等。例如，糖精有苦后味、甜菊糖有金属后味、阿斯巴甜甜 味迟延。②缺乏松散性。③在加工和贮藏过程中性质不稳定。例如，阿斯巴甜在水溶液中甜味有些 减昶，在高温下不稳定，嗦吗甜会与鞣酸发生反应而使甜味降低。④价格问題，在同等甜度下，糖精、甜蜜素和安赛蜜的价格较蔗糖等低, 而阿斯巴甜的现有价格却要高得多。当采用两种或多种甜味剂混合使用时，可改善单?甜味剂的不良后味，提高 其味觉特性和稳定性，调整价格，并使之具有更高的安全性（因为减少了单一 甜味剂的采食量，因此提高了食用安全性）。正因为混合甜味剂具有这些优点， 因此正在被生产工厂所接受。例如，1970年美国取消使用甜密素之前，曾广泛 使用糖精钠与甜蜜素钠的混合物。图1 -36所示为这两种混合物在水溶液中的甜 味分布情况，图1 -37所示为糖精钠和蔗糖的甜味分布悄况，两者可作一比较。 图1 -38所示为糖梢钠、阿斯巴甜和甜蜜素钠以1:5:8比例混合的产物在水溶液 中的甜味分布情况。这些结果明显证实了混合甜味剂的甜味分布特性较单一的为 好，同时其甜味特性也得以明显改善。
人奇怪的是，用嗦吗甜代替蔗糖生产的饼干经焙烤后仍保持部分甜味。
{四）化学惰性与阿斯巴甜的伯氨基相反，纽甜的仲氨基不能通过缩合反应与还原糖和醛基 衍生物反应。纽甜对这些化合物的惰性使得它：①可与多种还原性羰基化合物，如葡萄糖、果糖、高果糖浆、乳糖、麦芽 糖等，共同使用而不会产生美拉德反应。②可与多种含醛基的香料或风味物质，如图2-4丨所示的香兰素、乙基 香兰素（香草）、肉桂醛（肉桂）、苯甲酸（樓桃和苦杏仁）、柠樣醛（柠 檬）等，共同使用而不发生Schiff碱合成反应（K—?CHO + hN—APM — R— CH =NH—APM + H20)o醛基化合物与阿斯巴甜未取代的氨基之间，会产 生所不希望的SchHT碱合成反应，而纽甜中/V-取代的氨基则不会发生这种 反应。
都具有甜味或苦味。与之形成对比的是，甲基-a-D-吡喃葡萄糖苷的二脱氧衍 生物和海藻糖的四脱氧衍生物总是苦的而没有甜味，这就和它们的单脱氧衍生物在 味觉特性上不一致。因此也可以推知它们对受体的作用方式不一样（图丨-10)。
1.甜味分子结合部位不同甜味分子的结合部位可以少于八个，通常都超过三个结合部位，只有少 数低甜度物质如甘氨酸、1, 2-乙二醉通过三个结合部位与受体蛋白结合。除了 结合部位D，其他结合部位均由两个亚结合部位（又被称为结合点）组成，这 些结合点分别B,、B2、AH,、AH2、XH,、XH2、G,、E,、G2、E2、G3、E3、 g4、e4、d,通过离子键、氢键和空间立体作用（范德华力）等三种作用方式， 与受体蛋白相应识别部位发生相互作用，见表1-2。
