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(一）BraMein表达载体的构建
究，他们以100mg/kg或500mg/kg标准喂养雄猴，每周喂养5(丨，12年后没 发现任何异常现象。然而他们没有说明这些猴子是否具有将甜蜜素转变成环 己胺的能力，但是假定它们的转变能力类似人类。这些研究的重要意义在于 证实了即使给次人类灵长U猴喂养很大剂谊的甜蜜素，也没发现任何相反的 结果这一事实。
机理-与机理二、机理三的不同之处在于其离子通道是由刺激物分子打开 的，它要求持久性和强度这两因素都是由一个简单刺激产生的。它似乎与由于刺 激物溶液浓度、体积和温度的改变而引起对持久性和强度的不同影响效果有些矛 侨。此外，甜度较大的分子其持久性未必较长。
从图中可以看出，位于果糖基单元的i.'-ch2 (x4s)和r-ci (X8S)这两 个毗邻的疏水部位和受体蛋白质的X丨（4是指从蛋A质N末端数过来的甜味蛋 白受体中与甜味分子疏水基团X结合的氨基酸残基侧链的序数，下同）和W氨 基酸残基侧链分别相互作用，三氣蔗糖葡糖基单元上轴向的4-Cl (X5S)则和 <氨基酸残基侧链相互作用。而且，果糖基单元上的< -0H以质子供体 (AH4s)的形式与）C氨基酸残基侧链形成额外氢键。该氢键C0CT……H0 (0. 28nm, 160°)的形成，要求呋喃环的假旋转和分子内糖苷键C, - 0 - Cr的轻 微转动，这可能得到在6-0H和6'-C1间所形成的弱分子内氢键的帮助。位于 果糖基单元的&-C1因此占据了可与受体活性部位相互作用的位罝，从而有利 于甜度的增强。
也就是说，异型二聚体是仙茅蛋内惟一的活性形式。尽管仙茅蛋A2可能含 有一个N -糖基化位点，但糖基化并不是Neoculin产生甜味和味道修饰作用的必 要条件。由于仙茅蛋白1和仙茅蛋白2分别含有大量的碱性、酸性残基，因此仙 茅蛋白的三个异形体分子的表面性质显著不同。尤其是活性异形体Curculin 1-2，它呈现可能对分子与所假定的甜味受体间的相互作用产生重要影响的两极 电荷分布状态。
(一）Neoculin的化学结构
在本研究中，VUsmeiei■试剂由PC15和冷冻DMF ( PC15质量/kg: DMF体积/L = 1:1.5)反应制得，反应中温度不超过50$。以Vilsmeier进行选择性氣化反应 时，温度最好为1丨5~125弋，因为温度过低，反应速度过慢；温度过髙，易造
阿斯巴甜的合成原料有2种：L-天冬氨酸（L-Asp)和L-苯内‘氨酸 (L-Phe)。这2种氨基?酸分子中的功能闭较多，若不对部分基团进行保护，在 缩合反应时会出现自身酰化和交叉酰化，生成6种二肽混合物，它们分别是： a - Asp - Asp、(3 - Asp - Asp、PheOMe - PheOMe、a - Asp - PheOMe、jS 一 Asp - PheOMe和PheOMe - Asp。为减少副反应，在2种氨基酸缩合之前需对某些功能 基团进行保护，缩合后再将之脱除。
