荔城区山梨糖醇

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4.对甜味分子空间结构要求的设想由于甜味感觉对底物的要求可以是小如CHC13分子,到大如多肽和大分子蛋 白质,因此可以认为,甜味化合物和甜味蛋白受体之间最初的相互作用,发生在 受体表面部分。对于那些与受体之间无疏水接触的甜味剂分子,由于这种表面吸 附之间的作用力相对较低,故其甜度也低,这也许就是糖和糖醉均不是很甜的原 因。对于那些与受体之间有一处或多处疏水键合的甜味剂分子,除了在AH、B 基闭上的两点接触外,更包含有空间上的疏水键合,这种更深层次的键合则很可 能发生在甜味蛋白受体中类似酶活性位点的“嵴”或“裂缝”中。
急性毒理试验是以同时包含甜菊苷和甜菊双糖苷A的提取物为原料的。含有 50%甜菊背和40%甜菊双糖苷的甜菊提取物对大鼠的f?数致死虽LD?为3.4g/kg, 对小鼠的半数致死量为17 ~42g/kg。Med?n认为用双糖A、B、C苷,甜菊醇生糖 苷和卫矛A苷口服喂养小鼠均无毒。Alcashi等人用含双糖A苷和甜菊苷的甜叶菊 水提取液喂养小鼠3个月进行亚急性毒理试验,也没有发现任何有害作用。
以AH、B、X甜味三角理论为指导,结合计算机模拟技术,在分子水平上 成功解释了三氣蔗糖的甜味构效关系。蔗糖分子存在两对AH/B双官能实体,即 1-to/2-O和3,-0H/2-0o ?=?氣蔗糖分子的AH/B对是Y-0H/2-0,疏水 部位 X 包括 r-CH2、r-Cl、4-Cl 以及 6f-Cl。
单独使用安赛峦作为食品甜味剂没有任何味觉问题,也可与其他甜味剂混合 使用,诸如安赛蜜与阿斯巴甜(质量比 1:1)、安赛蜜与甜蜜素钠(质量比1:5) £
室温下安赛密很稳定,其!r:藏时间似乎是无限的。以曝光或闭光形式在室温 下存放样品长达5年以上也未见有任何分解或变化的迹象。干燥的安赛蜜即使在 100弋的髙温中存放24h,对其性质也无影响。这些事实表明,安赛蜜具有很高 的稳定性。
3-0H/2-0、2-0H/3'-0 和 3-0H/3f-0,由于 AHS、Bs、Xs =角形生甜团 不合适的逆时针方向排列而可以不予考虑。此外,再根据甜味三角理论中八^和 8!?部位间严格的距离限制(0.25?0.40rm0,由1 - OH/3 - 0 (0. 56nm)组成 的AHS/BS对也可以被排除在外,这样就仅剩下3f - OH/2 - 0和2 - OH/3 - 0两 组有可能成为三氧蔗糖AH/B部位的最终候选者。
安赛蜜是由异氰酸氟磺酰(或异瓴酸氯磺酰)与各种活性亚甲基化合物 (包括炔、酮、二酮、卢-酮酸和酮酯等)加成而成。其中由叔丁基 乙酰乙酸酯与异瓴酸氟磺酰的加成反应是唯一的具有实际用途的反应。这两 种物质反应形成的中间产物a- (/V-氟磺氨皋中酰基)-乙酰乙酸叔丁基 醋即使在室温下也很不稳定,会释放出0)2气体和异丁烯,转变成VV-氟磺 乙酰乙酸胺。
Okahala和Ijirt)将嗜热菌蛋白酶偶合到尼龙胶囊上,胶囊表面经戊二醛处 理接上(氨甲基)-苯乙烯,旗核内缓冲液PH7。在40弋,反应物 Z-Asp6mmol/L, PM)Me300mmOl/L都溶于氣仿,用固定化酶催化进行分批反 应,每次反应2h。该反应特点是其酶催化所需的水都由囊核供给。
二氢査邛酮I和in具有减少或掩盖苦味同时提供甜味的特性,因此特别适合 用于制造苦味医药品。Guadagni仔细研究了往葡萄柚汁中加入少量新橙皮苷二氢 杏耳酮的效果,例如,往33.8L含380mg/kg柚苷和5. lmg/kg柠檬苦素的葡萄 柚汁中加人12mg/kg的新橙皮苷二氢査耳酮。加人前,品尝组中有38%人不喜 欢,有33%人喜欢,有29%人既不喜欢也不讨厌。添加后,5%人不苒欢,76% 人喜欢,19%人既不喜欢也不讨厌。可见新橙皮苷二氢奄耳酮对改善苦味食品或 饮料的效果是很明显的。蔗糖和阿斯巴甜在这方面的效果不明显。更多的试验表 明,至少6 ~12mg/kg的二氢丧耳酮II能明显改善这类葡萄柚汁的风味,这是因 为二氢査郅酮II能抑制苦味同时还增加甜味的缘故。但若加18mg/kg的二氢查 耳酮II则反而使该葡萄柚汁变得更不受欢迎,这很可能是因为太甜和后味太长的 缘故。Fellers也做了类似的工作,发现8 ~ 12mg/kg的二氢查耳酮II对改善早熟 Florida葡萄柚汁风味效果很明敁。
以AmberlheXAD-7为载体通过戊二醛(最终浓度为12. 5%)交联制得 的固定化酶活力和稳定性都很高,其中Ambedite XAD-7是含疏水部位和亲水 部位的聚丙烯酸交联酯。固定在Amberlhe XAD-7的嗜热菌蛋白酶在40弋饱 和乙酸乙酯缓冲液中浸泡一周测定其稳定性:PH5?7时,固定化酶在载体中 很稳定,剩余相对活力约80% [阁2-25 (1)虛线]。饱和乙酸乙酯溶液中 的pH稳定曲线和在水溶液中的pH稳定曲线差别很大,尤其在酸性条件下。 在pH4时,乙酸乙酯饱和溶液中固定化酶的剩余活力约50%左右,在缓冲液 中活力完全消失

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