白云鄂博矿区纽甜

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(1)嗜热菌蛋白酶(Thmnolysin)丨sowa等人发现一种金属蛋白酶——嗜 热菌蛋1^1酶(EC3. 4.24.4),可以催化侧链羧酸不带保护基团的Z - Asp和 PheOMe,合成阿斯巴甜前体A'’ -苄氧羰基-L -天冬氨酰-L -苯丙氨酸甲酯 (Z-ASp-PheOMe),见式(2-18〉。在所有关于酶法合成阿斯巴甜前体的报道 中,均采用嗜热菌蛋白酶催化。
(五)棉轩糖水解法
L和M)中相成的单体用相同的顔色表示]
由于T1R2-T1R3受体和mGluRl的序列之间具有足够的相似性,因此可以 由此建立模型。似乎这也就足以猜测甜味受体也有和mGluRl —样的总体特征。 Kunishima等人的研究结果表明,mGluRl的胞外N端区域有三种不同的结晶形 态:一种是与配体复合的形态(lewk.pdb);另外两种则不带配体,分别是自由 态I (lewLpdh)和自由态II (lewv?丨xlb)。自由态I是和复合态显著不同的“非活 性”的构象,自由态n则是与具有“活性”复合态几乎一样的构象,两者处于平衡 状态。如果受体T1R2-T1R3像mGluRl那样变化,那么它也应该存在三种不同的 形态:含小分子质虽甜味剂(与谷氨酸分子相应)的复合态、自由态I——“非活 性”构象和自由态n——具有和“活性”复合态几乎一样的结构。
由于各甜蛋白间只存在一些三肽序列相同,且它们连接抗体后就丧失了 甜味或变味特性,W此另外一些研究人员猜测一些氨基酸拉伸后参与形成能 被味觉识别器识别的结构。根据报道,仙茅蛋白分別和莫奈林、奇异果素和 嗦吗甜有2个、5个和6个相同的三肽,但免疫印迹分析结果表明,仙茅蛋 白的抗血淸只与奇异果素发生微弱的反应,而与嗦吗甜、莫奈林不发生反 应。假定这些推测的三肽是在分子表面,则它们应存在于5个完全铩露在表 面的环中:11 ~丨4、46~51、66 ~ 70, 76 -78, 106 ~ 109 0这些氨基酸序 列明显与没有甜味和变味特性的GNA不同。特别是,属于11~14、46~51 和66 ~70的氨基酸非常接近(1.50~1.60mn),能够构建一个一般的抗原 决定子(common antigenic determinant),它能使味觉接收器失效。另外,多 肽链折叠后,仙茅蛋白的AsP71和Tyi65靠近并暴寐在表面,并且形成一个 类似于阿斯巴甜的味点。
2-90 (3)]中,其构象中的丨)区域与前两种相比空出许多,但其甜味只有蔗糖 的3000倍。由此推断,D区域(图2-91)的填充比例与二肽甜味剂的甜度密 切相关。
C6HnNH2 +Na2S,06 +HC1——?QH,,NHSO,Na + Na2S + S02 f +2S + NaCl+H20
七、利用棉籽糖水解法酶法生产三氯蔗糖
与蔗糖相比,由于其分子的C-丨'、C-4和C-6’位上方引人了氣基团,制 得的Sucralose分子亲油性变大,这使得它与味蕾蛋白膜的结合力增大,当分子 生甜团AH/B系统的C -2和C -3,羟基与味莆蛋白发生氢键作用时,就产生了 更大、更持久的甜刺激。

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