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多点结合甜味理论多点结合甜味理论认为，人体甜味蛋白受体最少包含八个基本的识别部位， 分别为B、AH、XH、G:、G2、G3、04和0，这些识别部位能够与甜味分子相成 的结合部位（B、AH、XH、G,、G2、G,、04和0)发生相互作用，甜味分子的 八个结合部位的空间排列见图1 -17。该理论不再使用疏水作用的概念，而以空 间作用部位代替疏水部位。甜味分子与受体蛋 白相互作用的结合部位的数世，以及两者相互 结合作用的有效程度，决定了该甜味分子的甜 度强弱。其中相互作用的有效程度是影响甜度 的主要因素，结合的有效程度与甜味分子大 小、空间填充性、参与结合的活性基团的化学 图丨-丨7甜味分子八个结合 性质及其空间取向有很大关系。 部位的空间排列
从植物中分离得到的Brazzein有几种结构，其中主要构型中的末端氨基酸 是焦谷氨酸（pGlu)[围5-24 (1)]0另一构型除末端没有该氨基酸外，其 余均相同，称为de8-pGlul -Brazzein [图5-24 (2)]t它的甜度是主要构型 的Brazzein的2依。按des - pGlul - Brazzein的氣基酸序列采用大肠杆菌优选 密码子合成的基因如图5-24 (3)所示。合成的Bra^ein基因若直接克隆至 质粒 pET-3a、pET-9a、pET - 1 la 和 pET - 16b 得到的 Brazzein 表达水平均 很低，只有pET-3a和pET-9a得到少量可溶的Brazzein。pET载体通常能使 外源可溶性蛋白如葡萄球菌核酸酶表达，葡萄球菌核酸酶与Brazzein的显著不 同是葡萄球菌核酸酶的氨基酸数目>100，且没有半胱氨酸或半胱氨酸含S很 低。若采用两种基因融合生产目的蛋白融合体的表达水平较髙，因此将 Brazzein合成基因插人葡萄球菌核酸酶表达系统。该策略经大肠杆菌生产鸟类 卵黏蛋白区证实很成功。
图1 - 34 T1R2 - T1R3受体的结合部位注：两个钴合非蛋A质甜味剂的不同大小的活性位点，一个位于TMD的钴合甜蜜素的部位，另一个 位于站合蛋质的外部“横形”部位
活化受体蛋白，经过一系列相关甜味生化传导后，产生甜味刺激，然后识別 部位的极性或离子基团之间的静电作用力，将驱散甜味分子，使受体蛋白恢复R 状态。
(二）嗦吗甜的其他用途
荷兰Unilevei?研究室的工作人员首先将二肽化合物的甜度与空间充填特性 (space-filling properties)联系起来。他们选择了 28种与阿斯巴甜相关的旁链各 不相同的二肽甲酯，用根据充分伸长构象而建立起的空间充填模型來分析分子的 长?度。旁链的大小和形状是通过测摄沉浸于模型中所排出40%甲醉水溶液的体 积而得知的。通过描绘分子大小、长度与甜度的关系曲线，可知一个二肽分子具 有甜味所要求的旁链长度在0.48 ~0.88rmi之间，体积大于0.03nm3。Heijden等 人以40种二肽甲酯为对象，应用三个物理参数进行多次回归分析。这三个参数 分别如下：
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二、脲衍生物
X光衍射表明，糖精钠是以二分子聚合物形式存在的，其酰亚胺的氢基与酮 的氧基之间有氢键相连。
