蜀山区结晶果糖

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3.受体蛋白活化构象受体蛋白,由于其识别部位通过离子键和氢键的相互作用,形成紧密的收缩 构象(the contracted conformation),该状态称为 R 状态(the resting state),见图 1 -18n当甜味分子与受体蛋白相互作用后,两者形成分子间氢键,或者两者之间的 空间作用力,将可能导致受体蛋白识别部位之间部分离子键和氢键的断裂,从而 使受体蛋白紧密的收缩构象发生改变,形成更为开放的展开构象(the expanded conformation),称为受体蛋白的活化状态,见图1 - 19。某些强力甜味分子存在 高度结合部位如C02、CN、铵基或胍基,能够轻易破坏受体蛋白识別部位之间 的氢键,而且其分子上的环状刚性基团,像一个分子楔,合适地楔入识别部位 (即为空间楔入),也能使识别部位间的氢键断裂,因此具有强力甜味。
Assadi - Porter等应用基因突变技术探索 Bragin甜味功能位点,发现蛋白的两个结 构K域对甜味活性至关重要:一是蛋白N端 和C端相互紧靠的区域,二是43位精氨酸 附近的可变环区。
甜味化合物中AH、B系统的分子识别ShaUenberger理论学说是通过典型结构的化学改性并品尝所得产物而建立起 来的。但是,甜味是人类的一个基本反应,许多类塑的甜分子被认为是有毒的。 因此,通过化学改性之后,用品尝这种方法,最好限制在那些以糖为原料的合成 工作上,改变糖分子中的一个或数个空间螺旋中央的构型,以使其分子整体结构 变得不稳定而最终引起其构象的改变,化学改性方法通常限于在吡喃葡萄糖苷类 型的结构上使用,不管是糖苷,还是非还原性低聚糖,都是这方面的最好例子。 前者因为糖苷配基通常会给分子带来诸如苦味之类的污染成分,在很多情况下效 果都不太理想。
Phylloduldn是一种二氢异香豆素,化学结构如图4-38所示。外观呈白色 针状结晶状,微溶于水(室温时的溶解度为20mg/L),熔点或 123 -126X (两种文献值),比旋光度[?U3为+70.7°-80.8°,对热、酸性质 较为稳定。因它具有酚羟基,故有一定的防腐性能。Phylioddcin的相对甜度有 400倍和600 ~800倍两种文献值,甜味刺激来得快,但带有类似甘草的苦后味,
第一节三氯蔗糖
(一)甜味与苦味的相互关系
用乙醉分子代替水分子时,会改变嗦吗甜的分子结构而使之丧失甜味。再添 加些水后会发现其甜味慢慢恢复,这是因为有机溶剂分子又重新换成原来的水分 子。这种甜味市新恢复的程度与乙醇浓度及溶液pH有关。例如,0% ~30%乙 醉液对嗦吗甜的甜味没有影响,但若高于30%,嗦吗甜的甜味就会迟延。在 40%乙醉溶液中甜味延迟lmin,在50%乙醇溶液中延迟3fnin,在60%乙醇中延 迟约lOmin。如果含乙醉的溶液呈酸性(pH = 1.7 ~3.0),即使是在低浓度的乙 醇液中,甜味延迟的时间更长。若将嗦吗甜乙醇溶液的pH提髙至3,扩藏前用 水稀释之,发现稀释液甜味恢复的比率明显增大,原来延迟lOmin的缩短至 6min,经30^:藏1周后发现又缩短至2.5min。这表明适宜的酸环境有利于阻 止溶剂对甜分子较好构象的干扰破坏。已知分子的形状及其溶剂的环境对可感觉 的甜味影响很大,因此从这些结果我们可以得知,像嗦吗甜这类大分子甜味剂还 附加一个时间效应。
0=0 0 + K0H ~? 0=C 0 + H,0
鸡蛋淸溶菌酶娃唯一来源于非植物的甜蛋白,其生物学功能早已被详细研 究,可把它归于甜蛋A却不过是最近的事情。1988年,Maehashi和Udaka声称 鸡蛋清溶菌酶具冇明显的甜味,而其他来源的溶菌酶,如火鸡和中华鱉中的溶菌 酶也具有甜味,但甜味不同,或重些或轻些。相反,人体内的溶菌酶却是没有甜 味的。不同溶菌酶的氨基酸序列都与鸡蛋清溶菌酶的相似,但这些溶菌酶的序列 与其他甜味蛋白之间都没有明fi的同源性。鸡蛋淸溶菌酶的甜味阈值约为 10jjumoI/L,比嗦吗甜和莫奈林的阈值高200倍。溶菌酶的碱性有可能在其甜味 产生作用中扮演重要角色,其中的两个赖氨酸残基——Ly813和Lys96,以及三 个精氨酸残基一Argl4、Arg21和Arg73对溶菌酶的甜味产生起重要作用。

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