象山区索马甜
糖精Saccharin,是从拉丁字母Saccharum转变而来的。它是1878年 C. Fahlherg和I. Remsen在Johns Fahlberg大学进行邻磺胺苯中酸氧化研究中发现 的。Fahlberg为此申请了美国专利319082。1884年美国、1885年英国和1899年 德国相继建厂生产。
为生产分泌嗦吗甜，构建了四个表达质粒pBKThb、pCKThb、pGDTh、 pGPThh (图5-6)。所有质粒均含有信号序列和编码的B2酯酶氨
图3-16脱三笨卬基的反应式 注：三笨基氯甲烷极易水解为=笨基平醉、
(2)去除细黹序列后的质粒pRMlI和PUM1丨的可能整合方式 注：中链奐奈林和CYHf?因的转录方向如箭头所示； 用于转化的?粒均在BglB位点断开 < 方框所示）; 限制性》切位点缩写：
立的。
在一些甜味蛋白中，广泛的表面区域呈碱性对引起甜味起莆要作用，因此, NBS的这些碱性氨基酸群有可能对Neoculin的甜味和味道修饰作用也起着重要作 用。这些碱性氨基酸群含有两个pA为6.0的组氨酸残基。由于Neoculin在中性 pH条件下仅引起轻微的甜味，而在酸性条件下引起强烈的甜味，因此这些组氨 酸残基可能是Neoculin甜味和味道修饰作用产生的必要条件。
表s -2 甜蛋白嗦吗甜丨和嗦吗甜n的氨基酸组成与顺序
3.受体蛋白活化构象受体蛋白，由于其识别部位通过离子键和氢键的相互作用，形成紧密的收缩 构象(the contracted conformation),该状态称为 R 状态(the resting state)，见图 1 -18n当甜味分子与受体蛋白相互作用后，两者形成分子间氢键，或者两者之间的 空间作用力，将可能导致受体蛋白识别部位之间部分离子键和氢键的断裂，从而 使受体蛋白紧密的收缩构象发生改变，形成更为开放的展开构象（the expanded conformation),称为受体蛋白的活化状态，见图1 - 19。某些强力甜味分子存在 高度结合部位如C02、CN、铵基或胍基，能够轻易破坏受体蛋白识別部位之间 的氢键，而且其分子上的环状刚性基团，像一个分子楔，合适地楔入识别部位 (即为空间楔入），也能使识别部位间的氢键断裂，因此具有强力甜味。
