文峰区甜菊糖苷
识别部位B为LyS侧链s -按基，识别点B,和B2为Lys e - NH；基团上的氢 原子。识别部位AH和XH为Asp (或Gin)上的办-(或y -)羧基，识别点 AH,和AH2为AH识别部位Asp或Glu羧基上的氧原子，识别点XH,和XH2为 XH识别部位ASp或Glu羧基上的氧原子。识别部位G,、G2、G3、G4为Thi?侧链 CH3CHOH基团，识别点E,、E2、E3、E4分别为相应识别部位上的甲基。识别 部位D为Ser侧链CH2OH基团或Thr侧链CH3CHOH基团，其中芦-0H为氢键 供体。
图 5 - 6 放粒 pBKThb、pCKThb、pGPThb、pGDTh 和 pGD71 缩略图 注： <丨> 粗箭失所指为嗦吗甜基因转录起始点。
五、蔗糖衍生物的'甜味机理
4.对甜味分子空间结构要求的设想由于甜味感觉对底物的要求可以是小如CHC13分子，到大如多肽和大分子蛋 白质，因此可以认为，甜味化合物和甜味蛋白受体之间最初的相互作用，发生在 受体表面部分。对于那些与受体之间无疏水接触的甜味剂分子，由于这种表面吸 附之间的作用力相对较低，故其甜度也低，这也许就是糖和糖醉均不是很甜的原 因。对于那些与受体之间有一处或多处疏水键合的甜味剂分子，除了在AH、B 基闭上的两点接触外，更包含有空间上的疏水键合，这种更深层次的键合则很可 能发生在甜味蛋白受体中类似酶活性位点的“嵴”或“裂缝”中。
当研究一类蛋白质的共同功能的起源时，研究人员一般都是通过比较序列 和/或三维结构来寻找这类蛋白质成员的对应部分。然而，人们至今仍未在莫奈 林、嗦吗甜、Brazzein、马槟榔、奇异果素和Curculin中发现序列同源性。通过 Clustal X得出的双序列比对结果表明，莫奈林和其他甜蛋白（嗦吗甜、Brazzein、 马槟榔、奇异果素和Curculin)的相同残基百分比为：莫奈林和奇异果素之间 23% ,莫奈林和Curculin之间仅为7%。如果把鸡蛋淸溶菌酶也考虑进去，那么， 所得的结果[图1-30 (1)]是这些蛋白质完全不存在对应性（mis-alignment): 仅有3个部位具有少许同源性。即使把序列比对仅局限在三种最甜的蛋白（莫 奈林、Brazzein、嗦吗甜>，也只能发现2个相同部位和12个具有同源性的部位 [图 1-30 (2)]。图1-30 甜味蛋白的序列比对 (I)典奈林、嗦叫甜、BraHein、4槟梅、奇异果家、仙茅蛋甶和鸡蛋淸溶菌酶的比对 <2)奂奈林、嗦吗甜和Bra/zrin的比对比较现有的甜蛋白（莫奈林、嗦吗甜和Brazzein)的三维结构，也儿乎没宥 发现它们之间存在任何的相似性。Brazzein、莫奈林和嗦吗甜三维结构的惟一共 同点是二级结构的一个小K域，即符合甜味指要求的办-折登发夹结构，这一结 构具有已在小分子甜味剂所确定的生甜团。
2.计算机模拟识别计算机模拟技术进一步证实了以上观点的正确性，并肯定了果糖基部分在充当 蔗糖生甜团X功能部位的重要性。模拟结果表明，蔗糖分子中确实存在上述两对 AH/B双官能实体，Bdr-OH/2-O和y-OH/2-O，前者连接三个Kiei?疏水部位 X于r-H、6-H和后者连接两个这样的中心于厂-H、6-H,而且，这些疏 水部位X与AH、B基团组成甜昧三角形生甜团时的构象均与预期的顺时针方向一致。
甜菊苷的毒理试验于20世纪20年代起源于日本Hokkaido大学，自20世纪 70年代起，日本、美同、韩国和巴西等国家都进行过这方面的研究。
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同理可计算出，引起受试动物半数致死的最大剂萤是人体可能摄入量的 10000倍以上。
