分宜县甘露醇
多点结合甜味理论多点结合甜味理论认为，人体甜味蛋白受体最少包含八个基本的识别部位， 分别为B、AH、XH、G:、G2、G3、04和0，这些识别部位能够与甜味分子相成 的结合部位（B、AH、XH、G,、G2、G,、04和0)发生相互作用，甜味分子的 八个结合部位的空间排列见图1 -17。该理论不再使用疏水作用的概念，而以空 间作用部位代替疏水部位。甜味分子与受体蛋 白相互作用的结合部位的数世，以及两者相互 结合作用的有效程度，决定了该甜味分子的甜 度强弱。其中相互作用的有效程度是影响甜度 的主要因素，结合的有效程度与甜味分子大 小、空间填充性、参与结合的活性基团的化学 图丨-丨7甜味分子八个结合 性质及其空间取向有很大关系。 部位的空间排列
(4)口香糖和糖果。
要批准和使用一种新的人工甜味剂，毐 性鉴定是极其重要的。人们已对安赛蜜进行 了一系列严格的毐理试验，结果表明它是一 种安全无毒的高效甜味剂。
图2 -54 在2年的毐性实验期间雄性和雌性大賦的体里变化在用纽甜所做的蜇要安全性试验中，并没有发现动物的临床病理指标、发病 率、死亡率的改变，或确定的器官毒性的表现。纽甜毐性试验时，所观察到关于 试验动物体里降低、体歌增长减慢是因为食物的可口性降低导致摄入减少所造成 的，并不是纽甜毒性作用的结果。
因此，甜味的蛋白质受体对甜味分子，尤其是含有强疏水性取代基团的甜味 分子，具有空间结构的要求。这种要求是由蛋白质受体的空间结构所决定的，例 如甜味分子AH、B、X生甜团的构象必须呈顺时针排布可能就是这种空间结构 的要求之一。而实际的空间要求要比这复杂得多，也丰富得多。可惜的是，作为 甜味受体的蛋白质分子至今仍未被成功分离出来，因此这个设想只能等到甜味受 体蛋白质分子的结构被弄清楚后才能得以最终证实。
图2 -78 Suosan及其同铟物的化学结构本味之素公司提出另一种对天冬氨酰基进行改进的方法，就是给W-端天 冬氨酰残基接上第三个氨基酸，制得甜三肽化合物。至于在C-端连接的三肽化 合物，将在下面讨论。在他们所制备的24种三肽中，最甜的一种是阿斯巴甜衍 生物[丨48],其甜度与阿斯巴甜一样，如表2-62所示。令人不解的是，从氨 基丙二酸同型物衍生来的三肽[149]却没有甜味，[丨50]之类的四肽化合物是 苦的，表明在甜受体上没有足够的空间来接受两个新增加的氨基酸。很显然，尽
(7)对大鼠和狗的研究表明它对肾上腺没有不良影响。
Heijden等人根据旁链长度对甜度的影响，描绘出二肽键合位置的AH - B - X 甜味三角形，并确定了其近似的尺度。通过比较二肽与硝基苯胺、蔗糖的甜味三角 形键合尺度，可知二肽分子中与疏水键合位的距离最大（图2-81〉
