广南县阿斯巴甜
肽却没有一个可以引发甜味。未能成功生产与可能的甜味指相符的小分子肽，这 一事实否定了甜味指假说的可能性。另外一个否定这一假说的证据是，影响莫奈 林甜味的突变体是分散在一个大的K域的，而非集中在一个长突出结构系统。在 Brazzdn实验中，也可观察到同样的结果。那么，目前惟一可以解释甜味蛋白与 甜味受体相互作用的机理就只有“楔形模型” 了。
二、罗汉果苷
对嗦吗甜基因进行体外突变，或插人合成低聚核苷酸罝换DNA序列或在体 外诱变，得到大量突变基因。这些突变基因克隆至酵母，使其分泌嗦吗甜。大多 数这些带突变基因的质粒能使酵母分泌变异嗦吗甜，但也有些质粒中没有插人使 嗦吗甜分泌的DNA序列，也没有能使嗦吗甜发生折番复性的突变。
第二节莫奈林
①这些分子能将自己分fle?好，分子中有的部位具有甜味，有的部位具有 苦味。
当研究一类蛋白质的共同功能的起源时，研究人员一般都是通过比较序列 和/或三维结构来寻找这类蛋白质成员的对应部分。然而，人们至今仍未在莫奈 林、嗦吗甜、Brazzein、马槟榔、奇异果素和Curculin中发现序列同源性。通过 Clustal X得出的双序列比对结果表明，莫奈林和其他甜蛋白（嗦吗甜、Brazzein、 马槟榔、奇异果素和Curculin)的相同残基百分比为：莫奈林和奇异果素之间 23% ,莫奈林和Curculin之间仅为7%。如果把鸡蛋淸溶菌酶也考虑进去，那么， 所得的结果[图1-30 (1)]是这些蛋白质完全不存在对应性（mis-alignment): 仅有3个部位具有少许同源性。即使把序列比对仅局限在三种最甜的蛋白（莫 奈林、Brazzein、嗦吗甜>，也只能发现2个相同部位和12个具有同源性的部位 [图 1-30 (2)]。图1-30 甜味蛋白的序列比对 (I)典奈林、嗦叫甜、BraHein、4槟梅、奇异果家、仙茅蛋甶和鸡蛋淸溶菌酶的比对 <2)奂奈林、嗦吗甜和Bra/zrin的比对比较现有的甜蛋白（莫奈林、嗦吗甜和Brazzein)的三维结构，也儿乎没宥 发现它们之间存在任何的相似性。Brazzein、莫奈林和嗦吗甜三维结构的惟一共 同点是二级结构的一个小K域，即符合甜味指要求的办-折登发夹结构，这一结 构具有已在小分子甜味剂所确定的生甜团。
应体系高。
M时间/h
根据Slootstra等人对嗦吗甜的研究结果推测该位点对仙茅蛋白的甜味起决定 作用，但这两个氨基酸构沏与阿斯巴甜在溶液中L-型不同，而且，GNA也有一 个类阿斯巴甜位点ASP35 - Phe21,但并不具有甜味。
